Aminoácidos

Tipos de aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas.   Químicamente están compuestos por C, H, O y N. Tienen un carbono anomérico, llamado carbono α, al que se unen covalentemente: un átomo de hidrógeno, un  grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral conocida como grupo R.aminoácido

Según si aparecen o no en las proteínas existen dos tipos de aminoácidos:

  • no proteicos: son aproximadamente 200 y se encuentran libres o combinados en células y tejidos,  sin formar parte de las proteínas. Entre ellos hay intermediarios metabólicos y ω aminoácidos, donde el grupo amino no se une al carbono anomérico sino al último carbono de la cadena lateral.aminoácido no proteico
  • proteicos: son 20 los α aminoácidos que aparecen formando las proteínas de todos los seres vivos. De estos, los heterótrofos adultos solo podemos sintetizar 12 a partir de otros compuestos, y los 8 restantes son aminoácidos esenciales que sólo fabrican los autótrofos, es decir, los tenemos que ingerir en la dieta.

Clasificación de aminoácidos proteicos

Los aminoácidos proteicos son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran en las
proteínas, salvo la prolina cuyo grupo amino es secundario, responden a la fórmula general.

prolina

Los 20 α-L-aminoácidos que forman parte de las proteínas se pueden clasificar según la polaridad de su cadena lateral (R) a pH fisiológico en:

  • Apolares: como son hidrófobos forman parte del núcleo interno de las proteínas solubles, ocultos del medio acuoso.
    • Apolares alifáticos: tienen una cadena carbonada apolar. Son: Alanina (Ala o A), Valina (Val o V), Leucina (Leu o L), Isoleucina (Ile o I), Prolina (Pro) y Metionina (Met o M).Metionina
    • Apolares aromáticos: tienen anillos aromáticos. Son la Fenilalanina (Phe o F) y el Triptófano (Trp o W).fenilalanina
  • Polares sin carga: los radicales tienen carga neutra pero son hidrofílicos porque son capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares, favoreciendo su solubilidad. Son: Serina (Ser o S), Treonina (Thr o T), Glicina (Gly o G), Asparagina ( Asn o N), Tirosina (Tyr o Y), Cisteína (Cys o C) y Glutamina (Gln o Q).cisteina
  • Polares con carga: los radicales contienen grupos cargados
    • Básicos o catiónicos: contienen grupos amino que se ionizan positivamente. Son: Lisina (Lys o K), Arginina (Arg o R) e Histidina (His o H).lisina
    • Ácidos o aniónicos: presentan grupos carboxilo que se ionizan negativamente. Son el ácido Aspártico (Asp o D) y el ácido Glutámico (Glu o E).Ácido aspártico

Propiedades generales de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, capaces de cristalizar, incoloros o poco coloreados, algunos con sabor dulce, de elevado punto de fusión (por encima de 200º C), solubles en medios polares y otras propiedades más importantes que se detallan a continuación.

Son anfóteros

Pueden portarse como ácidos o como bases según el pH en el que se encuentren. Su grupo carboxilo tiene carácter ácido (cede H+ al medio) y su grupo amino básico (capta H+ del medio).

  • En condiciones fisiológicas (pH neutro) forman iones híbridos que se denominan formas zwitteriónicas.forma-zwitteronica
  • En medio ácido (con exceso de H+), el ión híbrido se comporta como una base y queda cargado positivamente al aceptar el grupo –COO- los protones H+.
  • En medio básico (con exceso de OH-), el grupo –NH3+ se comporta como un ácido, liberando protones H+, con lo que pierde su carga positiva.

Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar su forma zwitteronica, con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico.

Presentan estereosiomería

Excepto la glicina que no tiene carbono asimétrico porque su cadena lateral es un hidrógeno y por lo tanto dos de sus radiales son iguales, los aminoácidos presentan dos esteroisómeros; los D-aminoácidos tienen el grupo amino a la derecha del carboxilo  y los L-aminoácidos a la izquierda. Tanto la treonina como la isoleucina presentan dos carbonos asimétricos.

glicina

Los estereoisómeros de aminoácidos  son imágenes especulares y no son superponibles entre sí, por lo que son enantiómeros.

D-aminoácido y L-aminoácido

Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L, pues las células los sintetizan utilizando enzimas estereoespecíficas.

Tienen actividad óptica

Los aminoácidos son dextrógiros (+)  o levógiros (-) según desvían la luz polarizada a derecha o izquierda. La actividad óptica de un aminoácido es independiente de su estereoisomería: puede haber formas D tanto levógiras como dextrógiras y formas L tanto levógiras como dextrógiras.

Para ampliar información sobre las proteínas puedes consultar los siguientes enlaces:

Introducción a las proteínas

Enlace peptídico

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Estructura terciaria de las proteínas

Estructura cuaternaria de las proteínas

Propiedades generales de las proteínas

Clasificación de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas

Enzimas

Catálisis enzimática y factores moduladores

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