Catálisis enzimática

Energía de activación

Las reacciones químicas necesitan una energía de activación para poder romper los enlaces de los sustratos (S) y transformarlas en productos (P). Esta energía de activación (Ea) es la energía mínima necesaria para que dos grupos funcionales colisionen en la orientación correcta y es la barrera energética que tienen que superar todos los sustratos para transformarse en productos.energia-de-activacion

Las enzimas se encargan de disminuir la energía de activación formando el complejo enzima-sustrato:

  • Sujetando el sustrato con enlaces covalentes, debilitando los que tiene el propio sustrato y disminuyendo la energía necesaria para romperlos.
  • Atrayendo a diferentes sustratos al mismo tiempo, aumentando la posibilidad de que se encuentren y colisionen.

Cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas enzimáticamente, la actividad de la enzima, la afinidad que tiene por el sustrato,…

Esta actividad enzimática se mide como la cantidad de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo y en general, responden a la ecuación de Michaelis-Menten.

velocidad-enzimatica

Cada enzima tiene su propia constante de Michaelis-Menten (Km), que es la afinidad que tiene por su sustrato y se calcula como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Cuanto menor es la Km de un enzima, mayor será la eficacia incluso a bajas concentraciones de sustrato.

Regulación de la actividad enzimática

La temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual la velocidad de reacción es máxima, por encima y por debajo la actividad disminuye e incluso desaparece.temperatura-enzimatica

Cuando aumenta la temperatura,  puede haber cambios en la estructura terciaria y cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica. Las temperaturas altas pueden desnaturalizar las enzimas por lo que pueden llegar a ser procesos irreversibles. La mayoría de enzimas se inactivan a  temperaturas superiores a 50-60º C, excepto las  enzimas de bacterias termófilas que son capaces de resistir temperaturas cercanas a los 100º C.

Cuando desciende la temperatura, también se reduce la actividad enzimática porque se disminuye la velocidad a la que se mueven las moléculas pero es un proceso reversible.

Cambios de pH

Pequeñas variaciones de pH del medio interno pueden provocar un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterando su estructura terciaria o cuaternaria, y por tanto su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en la cual la velocidad de reacción es máxima, por encima y por debajo la actividad disminuye e incluso desaparece:

  • la pepsina del estómago actúa a pH ácido (entre 2 y 3),
  • la tripsina del intestino actúa a un pH óptimo ligeramente básico (entre 7 y 8),
  • la fosfatasa alcalina actúa a un pH básico (entre 9 y 10)

pH optimo enzimas

La concentración de sustrato

Si se aumenta la concentración de sustrato la velocidad de la reacción aumenta, ya que al haber más moléculas de sustrato, es más probable que se produzca el encuentro entre enzima y sustrato.

El aumento en la velocidad alcanza un límite (velocidad máxima) debido a que las enzimas están saturadas de sustrato y la velocidad de la reacción depende entonces de la eficacia para procesar el sustrato.

Por la misma razón, cuando disminuye a concentración de sustrato, la velocidad de la reacción química se reduce.

Inhibidores

Los inhibidores son sustancias que disminuyen e incluso anulan la actividad de una enzima. La inhibición puede ser reversible o irreversible.

La inhibición reversible es la unión temporal donde el centro activo no se ve inutilizado.

inhibidores-reversibles

  • Inhibición competitiva: el inhibidor tiene una conformación similar al sustrato y compite con unirse al centro activo.
  • Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a la enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación y disminuyendo su actividad.
  • Inhibición acompetitiva: el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato impidiendo la formación del complejo enzima-producto.

En la inhibición irreversible, el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura e  inutilizándolo. Estos inhibidores también se conocen como venenos.inhibidor-irreversible

Enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricas son enzimas capaces de adoptar dos conformaciones diferentes y estables, una activa y otra inactiva. El cambio conformacional entre ambas formas se debe a uniones de moléculas denominadas ligandos o efectores a lugares diferentes al centro catalítico, denominados centros reguladores.

Existen ligandos activadores e inhibidores:

  • Activadores: el sustrato no puede fijarse al centro activo de la enzima. Cuando el ligando ocupa el centro regulador hay un cambio conformacional en el centro activo que permite la fijación del sustrato.activacion-por-ligando
  • Inhibidores: el sustrato puede fijarse al centro activo de la enzima. Cuando el ligando ocupa el centro regulador hay un cambio conformacional en el centro activo que impide la fijación del sustrato. Los productos finales de la reacción suelen comportarse como ligandos inhibidores.Inactivacion-por-ligando

Estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones

Compartimentación celular

Para contrarrestar el efecto de la dilución de un sustrato dentro de una célula, multitud de reacciones metabólicas transcurren en el interior de compartimentos celulares. Y es que si las enzimas y los sustratos se pueden concentrar dentro de un orgánulo la posibilidad de que ambos se encuentren y reaccionen aumenta considerablemente.

Efecto cascada

Las reacciones enzimáticas siguen con frecuencia una secuencia, y una vez la primera enzima de la serie es activada, cataliza la activación de la siguiente, amplificando la respuesta final.

Complejos multienzimáticos

Las enzimas responsables de un proceso metabólico pueden agruparse en complejos multienzimáticos evitando la pérdida de sustrato por dilución, ya que el producto de una reacción enzimática es el sustrato de la siguiente.

Para ampliar información sobre las proteínas puedes consultar los siguientes enlaces:

Introducción a las proteínas

Aminoácidos

Enlace peptídico

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Estructura terciaria de las proteínas

Estructura cuaternaria de las proteínas

Propiedades generales de las proteínas

Clasificación de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas

Enzimas