Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace peptídico, que es la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro. El enlace peptídico es una reacción de condensación en la que se produce una amida (un péptido) y una molécula de agua.

enlace-peptidico

Cuando un dipéptido es hidrolizado se liberan los dos aminoácidos.

Características del enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente y más corto que la mayor parte de los demás enlaces carbono-nitrógeno, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

Además, al ser más corto, se comporta en cierto modo como un doble enlace, lo que impide el giro libre alrededor de él. Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por N-Cα y Cα-C.

plano del enlace peptídico

Los cuatro átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico (C=O y N-H) mantienen unas distancias y ángulos característicos y fijos y se  hallan situados sobre un mismo plano.

El enlace peptídico tiene polaridad por las diferencias de densidades electrónicas entre el nitrógeno y el oxígeno, lo que permite que se puedan establecer puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos, y éstos serán los responsables de la estructura secundaria de las proteínas.

Oligopéptidos, polipéptidos y proteínas

Las cadenas lineales aminoácidos enlazados se denominan péptidos y se les añade un prefijo para establecer el número de aminoácidos que lo forman: dipéptido si se unen dos aminoácidos, tripétido si se unen tres,…

péptido

Un oligopéptido está formado por menos de 10 aminoácidos y un polipéptido de 10 a 100. Una proteína está formada por una o más cadenas polipeptídicas y tienen más de 100 aminoácidos.

Para nombrar un péptido, por convenio, se empieza de izquieda a derecha desde el aminoácido N-terminal (el aminoácido que tiene el grupo amino libre), se nombran los residuos de aminoácidos en el orden que ocupan terminados en –il y se finaliza por el aminoácido del extremo C-terminal (el aminoácido que tiene el grupo carboxilo libre) sin la terminación -il.

De esta manera el eje o esqueleto de un péptido está formado por la repetición de seis átomos: -NH-CαH-C=O- y se diferencian unos de otros por la secuencia y ordenación de las cadenas laterales R.

Como ejemplo, el tetrapéptido metionil-histidil-arginil-cisteína es diferente del cistenil- arginil-histidil-metionina.

Para ampliar información sobre las proteínas puedes consultar los siguientes enlaces:

Introducción a las proteínas

Aminoácidos

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Estructura terciaria de las proteínas

Estructura cuaternaria de las proteínas

Propiedades generales de las proteínas

Clasificación de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas

Enzimas

Catálisis enzimática y factores moduladores