Enzimas

Concepto

Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores específicos (aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas concretas)  uniéndose a la molécula que van a transformar, el sustrato, para formar una nueva sustancia, el producto.

Existen otros biocatalizadores de naturaleza ribonucleica denominadas ribozimas, capaces de catalizar reacciones de corte y empalme de segmentos de ARN.

Las enzimas son catalizadores porque:

  • No se alteran durante la reacción.
  • Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, sin desplazar la constante de equilibrio para que se obtenga más producto, es decir, no modifican el equilibrio de la reacción.
  • Disminuyen la energía de activación del proceso en el que intervienen acelerando la velocidad de las reacciones bioquímicas.

A diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces.

Estructura de las enzimas

Todas las enzimas son proteínas globulares, algunas están constituidas unicámente por aminoácidos, pero las holoenzimas contienen sustancias no proteicas que aportan los grupos y funciones químicos de los que carece la parte polipétidica (denominada apoenzima) y que se denomina cofactor.

Una holoenzima esta entonces formada por una apoenzima y un cofactor. Los cofactores tienen diversa naturaleza, y pueden ser:

  • Moléculas orgánicas:
    • Grupos prostéticos: la apoenzima y el cofactor están unidos mediante enlaces covalentes. Este es el caso del grupo hemo de la hemoglobina o el grupo hemino de la enzima catalasa.
    • Coenzima: la apoenzima y el cofactor están unidos mediante enlaces débiles. En este grupo se encuentran las vitaminas hidrosolubles (B y C) y derivados de nucleótidos (ATP, GTP, NAD+, FAD, coenzima A, …) .
  • Moléculas inorgánicas: iones metálicos de oligoelementos (Zn2+, Ca2+, Fe2+, Fe3+,…) que se unen a la apoenzima para moldear su estructura y regulan su activación.

Nomenclatura y clasificación de las enzimas

Para denominar una enzima, se cita primero el nombre del sustrato y después la función que realiza con el sufijo –asa (lactato deshidrogenasa), aunque hay algunas enzimas que conservan su antigua denominación (tripsina).

Además existe un código en el que se cita EC (Enzyme Commission) seguido por 4 cifras que indican la clase, subclase, subdivisión y la cifra específica de cada enzima. El número EC de la tripsina es 3.4.21.4.

Según la naturaleza de la reacción que catalizan, las enzimas pueden clasificarse en:

  • Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción (pérdida o ganancia de electrones). Dependiendo del aceptor o donante de los electrones se clasifican en: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, reductasas…oxidorreductasa
  • Transferasas: transfieren grupos funcionales de un sustrato a otro. Dependiendo del grupo que transfieren se clasifican en: transaminasas, metiltransferasas, quinasas (grupo fosfato),…transferasa
  • Hidrolasas: rompen enlaces al añadir una molécula de agua que se escinde y aporta un OH a una parte y un H a la otra parte. Dependiendo del tipo de enlace sobre el que actúan se clasifican en: lipasas, fosfatasas,.. para enlaces tipo éster; sacarasa, amilasa,… para enlaces glucosídicos; tripsina, pepsina,… para enlaces peptídicos; etcétera.hidrolasa
  • Liasas: añaden grupos funcionales (NH2, CO2, H2O,…) a moléculas que poseen un doble enlace que desaparece al unirse el grupo funcional. Dependiendo del tipo de doble enlace sobre el que actúan se clasifican en:  descarboxilasas, desaminasas,…liasa
  • Isomerasas: catalizan reacciones den los que hay un de cambio de posición de algún grupo a otra parte de la misma molécula. Se clasifican dependiendo del tipo de grupo que cambian de posición y del tipo de sustrato.Isomerasa

Ligasas: catalizan la síntesis de nuevas moléculas por unión entre otras. Si la energía la consiguen por hidrólisis de ATP se denominan sintetasas y si es gracias a otra fuente de energía sintasas.ligasa

Especificidad enzima-sustrato

Una reacción bioquímica que es catalizada por una enzima pasa por los siguientes pasos:

  • Unión de la enzima y el sustrato, formando el complejo enzima-sustrato, que es un estado de transición. Es una reacción reversible y muy específica, por lo que es la etapa más lenta.
  • Transformación del complejo enzima-sustrato en el complejo enzima-producto. El cofactor o algunos aminoácidos del centro activo de la enzima llevan a cabo este proceso.Es una etapa rápida e irreversible.
  • Separación de la enzima y el producto. La coenzima (si la hubiera) puede quedarse intacta o modificada, y la parte proteica está lista para unirse a nuevas moléculas de sustrato.

E + S —> [E-S] —> [E-P] —> E + P

La especificidad de las enzimas por las reacciones que catalizan se debe a que la conformación tridimensional del centro activo (centro catalítico) es complementaria a la molécula de sustrato con la que se une.

Hay diferentes teorías que tratan de explicar el acoplamiento entre una enzima y su sustrato:

-“Modelo de llave-cerradura”: teoría clásica en la que el sustrato (llave) encaja exactamente en el centro activo de la enzima (cerradura) y sólo ese sustrato puede unirse (abrir la cerradura).llave-cerradura

– “Modelo del acoplamiento inducido o estado de transición”: el centro activo se adapta al sustrato cambiando ligeramente su conformación espacial mientras dura el complejo enzima-sustrato, como un guante adopta la forma de la mano mientras está puesto.acoplamiento-inducido

El centro catalítico de las enzimas está formado por secuencias de aminoácidos con grupos funcionalmente activos que crean las condiciones óptimas para que un determinado sustrato se convierta en un determinado producto: generan un ambiente iónico, polar o apolar, deforman enlaces, quitan añaden protones o electrones, forman enlaces covalentes temporales,…

Para saber más sobre la actividad enzimática puedes consultar aquí: