Estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas resulta del plegamiento de la estructura secundaria, y cada proteína tiene su conformación espacial tridimensional propia. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas en la estructura primaria y que distorsionan la estructura secundaria generando curvaturas. Este nivel estructural determina la actividad biológica de la proteína.

La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:estructura terciaria

  1. Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
  2. Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes establecidos entre dos grupos tiol (-SH) correspondientes a dos cisteínas.
  3. Puentes de hidrógeno entre cadenas de aminoácidos polares sin carga.
  4. Interacciones iónicas (atracciones electrostáticas) entre grupos con carga opuesta (iones) o interacciones ácido base.

En la estructura terciaria los aminoácidos se disponen en función de su afinidad con el medio:

  • En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.
  • En un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.

Dominios estructurales

Los dominios de las proteínas son combinaciones concretas de hélices α, láminas β y giros β que forman estructuras compactas y estables con una función concreta.  Normalmente, los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica flexible que sirve de bisagra.

Una proteína puede tener uno o varios dominios, asociados a las distintas funciones que tiene y algunos dominios, como son muy estables,  tienden a repetirse en diferentes proteínas. Un ejemplo común es la zona de unión a una coenzima o un sustrato: las enzimas que utilizan NAD+ como coenzima , aunque tengan funciones diferentes, tienen el mismo tipo de dominio en la superficie y que se denomina “plegamiento de mononucleótido”.

Proteínas filamentosas y globulares

En base a la estructura terciaria que forma una proteína se pueden distinguir:

  • Proteínas filamentosas o fibrosas: estructura terciaria muy simple en la que las cadenas laterales tienen poca influencia. Son proteínas alargadas, muy resistentes e insolubles en agua y en soluciones salinas. Debido a sus propiedades suelen tener función estructural o de protección.
    • El colágeno: principal componente del tejido conjuntivo .
    • La elastina: localizada en el tejido conjuntivo de órganos elásticos.
    • La miosina: responsable de la contracción muscular.
    • Las queratinas: se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis formando los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales.
  • Proteínas globulares: estructura terciaria que resulta del plegamiento sucesivo de la secundaria hasta formar un ovillo compacto. Son proteínas solubles y son las responsables de la mayoría de actividades biológicas de la célula con funciones tan importantes como la hormonal, la transportadora o la enzimática. Además de las enzimas, pertenecen a este grupo:
    • La actina: responsable de la contracción muscular.
    • Las albúminas: función de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos.
    • Las globulinas: con funciones tan diversas como las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos o la hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre.
    • Las histonas y las protaminas. se asocian al ADN formando la cromatina.

Aunque hay proteínas globulares con conformación exclusiva en hélice alfa (mioglobina) y otras en láminas beta (concavalina) lo normal es que tengan diferentes fragmentos con alfa-hélices (en el centro de la molécula) y conformaciones beta (en la periferia) y que las proteínas propias de ambientes acuosos tengan sus restos hidrófilos hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, las proteínas de membrana al contrario.

Para ampliar información sobre las proteínas puedes consultar los siguientes enlaces:

Introducción a las proteínas

Aminoácidos

Enlace peptídico

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Estructura cuaternaria de las proteínas

Propiedades generales de las proteínas

Clasificación de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas

Enzimas

Catálisis enzimática y factores moduladores