Propiedades de las proteínas

Las propiedades físico-químicas de las proteínas dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los aminoácidos que quedan expuestos en superficie, ya que son ellos los que pueden reaccionar con otras sustancias.

Conformación activa: el centro activo

La actividad biológica de una proteína se basa en la unión selectiva de la parte activa de dicha proteína, llamada centro activo, con otra molécula de geometría complementaria, el sustrato. El sustrato es la molécula que va a ser transformada y es capaz de interaccionar con el centro activo de la proteína mediante interacciones débiles (puentes de hidrógeno, Van der Waals,..).

centro-activo

Algunas veces la unión proteína-sustrato es irreversible, como ocurre con las reacciones antígeno-anticuerpo, pero la mayoría de las veces es un proceso reversible.

La conformación de una proteína, y por lo tanto su centro activo y su función, pueden verse alteradas si se producen cambios en la secuencia de aminoácidos:

  • Los aminoácidos que constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de otros en la secuencia primaria de la proteína, pero quedan próximos unos de otros debido a los pliegues de las estructuras secundaria y terciaria, formando una cavidad donde encaja de manera precisa el sustrato.
  • El resto de los aminoácidos de la proteína tienen como misión mantener la forma y la estructura que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posición correcta.

Como veremos más adelante, la conformación puede también alterarse si la proteína se desnaturaliza por cambios en el medio donde se encuentra. La desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede volver a realizar su función.

Solubilidad

Las proteínas fibrosas son insolubles en agua porque  hay restos apolares  expuestos en la superficie externa de la proteína.

Las proteínas globulares son solubles en agua porque los restos polares están expuestos en la superficie externa de la proteína y pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua. Cada proteína queda rodeada de una capa de agua (capa de solvatación) que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación formándose dispersiones coloidales.

Cuando hay muchos iones en la dispersión coloidal (por la elevada concentración de sales en el medio), éstos compiten por las cargas eléctricas de las proteínas, que pierden parte de su capa de solvatación y precipitan.

Especificidad

La unión entre el sustrato y el centro activo de una proteína es altamente específica y se distinguen dos tipos de especificidad:

  • Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
  • Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas con una misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares y se les denomina proteínas homólogas.

Aunque la especificidad de la proteína depende en última instancia de su estructura primaria, hay algunos aminoácidos que pueden ser sustituidos por otros sin que la proteína pierda su función. Gracias a esto, a lo largo de la evolución se han producido gran variabilidad de proteínas y que las diferencias entre proteínas homólogas son menores entre especies emparentadas que entre especies alejadas evolutivamente.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas al estar constituidas por aminoácidos también tienen carácter anfótero, es decir, se comportan como ácidos (grupos carboxilo) o como bases (grupos amino), liberando o captando protones del medio y  neutralizando las variaciones de pH que se puedan producir en el medio.

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la conformación espacial propia de una proteína (conformación nativa), y por lo tanto de su función biológica, cuando se encuentra en condiciones ambientales desfavorables.

Las causas de la desnaturalización pueden ser:

  • Un aumento de temperatura: modifica las interacciones entre las cadenas laterales.
  • Un cambio de pH: si es lo suficientemente grande para que no se pueda amortiguar, se altera la distribución de cargas eléctricas modificando las interacciones electrostáticas que tenía la conformación nativa.
  • Una elevada concentración de sales: compiten con las proteínas para rodearse de agua provocando la pérdida de la capa de solvatación.
  • La presencia de sustancias similares a los aminoácidos, como la urea, que compiten con ellos a la hora de establecerse puentes de hidrógeno y otras uniones débiles por lo que alteran la estructura secundaria y terciaria de las proteínas.

Desnaturalización reversible e irreversible

La desnaturalización puede ser:

Reversible: la proteína puede recuperar su conformación nativa (renaturalización) y su función biológica cuando la causa que lo provocó desaparece. La forma de una proteína es la conformación más estable que puede alcanzar en un medio determinado y depende de la secuencia de aminoácidos.

Irreversible: la proteína no puede recuperar su conformación estructura nativa porque los cambios ambientales ha sido intensos y persistentes. Los filamentos no pueden recuperar su forma original permaneciendo insolubles y sin función biológica. Un ejemplo de desnaturalización irreversible es la coagulación de la albúmina del huevo cuando se expone a elevadas temperaturas que pasa de ser soluble y globular a insoluble y fibrosa.

Para ampliar información sobre las proteínas puedes consultar los siguientes enlaces:

Introducción a las proteínas

Aminoácidos

Enlace peptídico

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Estructura terciaria de las proteínas

Estructura cuaternaria de las proteínas

Clasificación de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas

Enzimas

Catálisis enzimática y factores moduladores