Catabolismo de aminoácidos: transaminación, desaminación y descarboxilación

Los aminoácidos que no son necesarios para fabricar nuevas proteínas no pueden almacenarse como  ocurre con los glúcidos y los lípidos, así que son catabolizados. El catabolismo de aminoácidos no se utiliza como fuente primaria de energía, pero la degradación de sus cadenas carbonadas desprende energía y el nitrógeno es excretado o utilizado para fabricar otros aminoácidos o ácidos nucleicos.

Además se pueden considerar simultáneos los procesos de síntesis y degradación de proteínas, ya que los aminoácidos de una célula están constantemente renovándose.

El catabolismo de aminoácidos se inicia con la degradación de su grupo amino y suele necesitar tres procesos: transaminación, desaminación oxidativa y descarboxilación. Una vez separados los compuestos, el esqueleto carbonado sigue unas rutas metabólicas y el amonio otras.

Transaminación

En las reacciones de transaminación  las aminotransferasas o transaminasas catalizan, de forma reversible, la transferencia del grupo a-amino de los a-aminoácidos a un cetoácido (esqueleto de carbono), formándose un cetoácido derivado del aminoácido inicial y un aminoácido derivado del cetoácido.

a-aminoácido1 + a-cetoácido2 <–Transaminasa (PLP) –> a-cetoácido1 + a-aminoácido2

alanina + a-cetoglutarato <– ALAT (PLP) –> piruvato + Glutamato

El a-cetoglutarato es el cetoácido más utilizado, y cuando se incorpora el grupo amino se convierte en glutamato.

Las transaminasas utilizan como coenzima un derivado de la vitamina B6, el piridoxal fosfato (PLP), que se una a su centro activo y transitoriamente acoge el grupo a-amino del aminoácido antes de cederlo al cetoácido aceptor, lo que se conoce como base de Schiff.

Las transaminasas se encuentran en el citosol y mitocondrias de todas las células de eucariotas, y en vertebrados se concentran de manera especial en el hígado, los riñones y el intestino.

Reacciones de transaminación y desaminación del catabolismo de aminoácidos. Imagen de A. porto con licencia CC.

En las reacciones de transaminación el grupo amino no se elimina, se transfiere.

Tipos especiales de transaminasas

Hay dos transaminasas con aplicación clínica:

  • La alanina aminotransferasa ( ALAT o GPT): se encarga de catalizar la transferencia de grupos amino desde los tejidos hasta el hígado donde se prepara para la excreción en el ciclo de la urea

Alanina + a-cetoglutarato <– ALAT (PLP) –> piruvato + Glutamato

  • La aspartato aminotransferasa (ASAT o GOT): se encarga de catalizar la reacción que conecta el ciclo de la urea con el ciclo de Krebs

Aspartato + a-cetoglutarato <– ASAT (PLP) –> oxalacetato + Glutamato

Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo que concentraciones elevadas en el suero pueden ser indicativas de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.

Desaminación oxidativa

En  la desaminación oxidatica una deshidrogenasa mitocondrial cataliza la liberación del grupo amino del glutamato formando amonio y a-cetoglutarato. La  glutamato deshidrogenasa utiliza NAD o NADP como coenzima y está regulada por el nivel energético de la célula, es decir, concentraciones altas de GTP y ATP la inhiben y concentraciones altas de GDP y ADP la activan.

 a-cetoglutarato <– Glutamato deshidrogenasa –>  Glutamato + NH4+

Descarboxilación

La descarboxilación de los aminoácidos es la eliminación de su grupo carboxilo  liberando CO2 y formando aminas.

a-aminoácido1 + H2O <– Descarboxilasa (PLP) –> amina1 + CO2

Las aminas tienen diferentes funciones biológicas: hormonas, neurotransmisores, respuesta inmunológica,…

Histidina + H2O — Descarboxilasa (PLP) –> histamina + CO2

Comentar

Tu dirección de correo electrónico no será publicada.